бх вср


Методические рекомендации для выполнения внеаудиторной самостоятельной работы к занятию
по теме: «Химия белка. Биологические функции белков. Аминокислотный состав. Общие свойства и методы их исследования»
Исходный уровень знаний:
Понятие о белковой молекуле.
Функции белка.
Что такое аминокислоты.
Общая формула аминокислот.
Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах.
Основные и кислотные свойства аминокислот.
Студент должен знать:
Строение, свойства и функции белков.
Структуру, классификацию аминокислот.
Общие свойства аминокислот, обусловленные наличием амино- и карбоксильной групп.
Специфические свойства аминокислот.
Студент должен уметь:
Написать структуру отдельных аминокислот.
Определить свойства аминокислот, обусловленные наличием амино- и карбоксильной групп.
Определить рН водных растворов аминокислот.
Провести реакции аминокислот с азотной кислотой (Ван-Слайка), с нингидрином и формальдегидом.
Анализировать полученные результаты и делать соответствующие выводы. Основная литература:
Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химия», Москва, 2007, стр.19-20, 33-43.
Е.С. Северин «Биохимия», Москва 2003, стр.9-15.
Е.С. Северин «Биохимия с упражнениями и задачами», Москва 2008, стр.10-14.
Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» тестовые задания по курсу биологической химии, Владикавказ 2007, стр 3.
Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, И.В. Можаева, С.Г. Дзугкоев, Е.А.Такоева «Руководство к практическим занятиям по биологической химии», часть 1, Владикавказ 2008, стр. 3-14.
Дополнительная литература:
Е.А.Строев. Биологическая химия, Москва 1986. стр.24-35, 55-60.
Ленинджер Л. «Биохимия» Москва, 1976. стр.62-100, 102-127.
Д.М. Зубаирова, Е.А. Пазук «Биохимия» тестовые вопросы, Москва, 2008. стр7-14.
Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов «Биохимия», Москва 2000, стр 5-7.
Уайт А. и др. Основы биохимии. Москва 1981.
Гринстейн Б., Гринстейн А. Наглядная биохимия, Москва 2000, стр.20-21, 62-63
Задания для работы
1. Заполните таблицу «Классификация аминокислот, основанная на полярности радикалов».
Неполярные
R-группы Полярные, незаряженные
R-группы Ароматические
R-группы Отрицательно заряженные
R-группы Положительно заряженные
R-группы
2. Допишите определения:
Аминокислота это___________________________________
_________________________________________________________
Белки это_________________________________________
_________________________________________________________
3. Напишите формулы всех возможных дипептидов (6) из аминокислот лизина, пролина, глутаминовой кислоты. Назовите их.
4. Напишите формулы протеиногенных аминокислот, имеющих в своем составе гетероциклическое кольцо.
5. Напишите структуру аминокислот:
моноаминокарбоновых ____________________________________
диаминомонокарбоновых __________________________________
моноаминодикарбоновых __________________________________
6. Перечислите свойства аминокислот?
7. Напишите формулы дикарбоновых аминокислот. Дайте им рациональные и тривиальные названия. Обозначьте углеродные атомы греческими буквами.
8. Напишите проекционные формулы D и L-фенилаланина.
9. Перечислите:
гомоциклические аминокислоты_____________________________
_________________________________________________________
__________________________________________________________________________
гетероциклические аминокислоты___________________________
_______________________________________________________
_______________________________________________________
Тестовые задания.
1. Укажите функции белков:
1. Гемоглобин;
2. Коллаген;
3. Эластин;
4. Муцин;
5. Инсулин;
6. Актин;
7. Иммуноглобулин;
8. Амелогенины;
9. Бета-глобулины;
10. ЛДГ; А. Структурная;
Б. Каталитическая;
В. Защитная;
Г. Транспортная;
Д. Сократительная;
Е. Регуляторная.
2. Подберите правильные характеристики АМК:
1. Лиз А. Содержит индольное кольцо
Сер Б. Иминокислота
Гис В. АМК с (+) зарядом
Три Г. Входит в состав коллагеновых белков
Про Д. Входит в состав фосфо- и гликопротеи-
дов
3. Серосодержащими аминокислотами являются:
Треонин;
Тирозин;
Цистеин;
Триптофан;
Метионин.
4. Иминокислотой является:
1. Глицин;
2. Цистеин;
3. Аргинин;
4. Пролин;
5. Серин.
5. Подберите правильные характеристики АМК:
1. Гис А. Гидрофильная с анионной группой
Лей Б. Гидрофильная с катионной группой
Сер В. Гидрофильная незаряженная
Лиз Г. Гидрофобная
Глу Д. Входит в состав альбуминов
Тир
Трп
6. Подберите правильные характеристики аминокислот
Иле 5.Сер А. Полярная с катионной группой.
Асн 6. Про Б. Полярная с анионной группой.
Глу 7. Мет В. Полярная незаряженная.
4. Цис 8. Гис Г. Неполярная
7. Подберите правильные характеристики АМК:
Лиз А. Содержит индольное кольцо
Сер Б. Иминокислота
Гис В. АМК с (+) зарядом
Трп Г. Входит в состав коллагеновых белков
5. Про Д. Входит в состав фосфо- и гликопротеидов.
8. Подберите правильные характеристики аминокислот
ГисА. Гидрофильная с анионной группой
ЛейБ. Гидрофильная с катионной группой
СерВ. Гидрофильная незаряженная
ЛизГ. Гидрофобная
ГлуД. Входит в состав альбуминов
Тир
Трп
9. Белки выполняют различные функции, кроме:
1. Структурной;
2. Каталитической;
3. Регуляторной;
4. Генетической;
5. Рецепторной
10. Аминокислоты, имеющие гидрофобный радикал:
Тирозин;
Аланин;
Серин;
Треонин;
Цистеин.
11. Биполярный ион диаминомонокарбоновой кислоты заряжен:
Отрицательно;
Положительно;
Электронейтрален.
Методические рекомендации для выполнения внеаудиторной самостоятельной работы к занятию
по теме: «Структурная организация белковой молекулы».
Исходный уровень знаний:
Аминокислоты, как структурная единица белка, структура аминокилот.
Классификация аминокислот.
Общие свойства аминокислот, специфические свойства аминокислот.
Функции белков.
Студент должен знать:
Уровни организации белковой молекулы
Первичную структуру и связи ее стабилизирующие. Теорию Фишера.
Вторичную структуру и связи ее стабилизирующие. Надвторичную структуру белка. Понятие «Домен».
Третичную структуру белка, связи, стабилизирующие ее, их характеристика.
Четвертичную структуру белка, понятие об олигомерных белках.
Студент должен уметь:
Провести и проанализировать:
Биуретовую реакцию (на обнаружение пептидных связей)
Ксантопротеиновую реакцию (на обнаружение аминокислот имеющих в своей молекуле ароматическое кольцо).
Реакцию Сакагучи (на обнаружение в белке аминокислоты аргинина).
Реакцию Милона (на обнаружение в белке аминокислоты тирозина который содержит фенольный гидроксил).
Реакцию Адамкевича (на обнаружение в белке аминокислоты триптофана).
Реакцию Фоля (на обнаружение аминокислот имеющих в своей молекуле серу).
Определить количественное содержание белка в плазме крови.
Основная литература:
Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химия», издание третье, Москва, 2007, стр.49-70.
Е.С. Северин «Биохимия», Москва 2003, стр.19-34.
Е.С. Северин «Биохимия с упражнениями и задачами», Москва 2008, стр.14-18.
Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» тестовые задания по курсу биологической химии, Владикавказ 2007, стр. 4-7.
Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, И.В. Можаева, С.Г. Дзугкоев, Е.А.Такоева «Руководство к практическим занятиям по биологической химии», часть 1, Владикавказ, 2008, стр.14-24.
Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» учебное пособие, Владикавказ, 2007, стр 4-9.
Дополнительная литература:
Е.А.Строев. Биологическая химия, Москва, 1986, стр.35-43.
Ленинджер Л. «Биохимия». 1986. стр.128-149.
Д.М. Зубаирова, Е.А. Пазук «Биохимия» тестовые вопросы, Москва, 2008. стр16-21.
Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов «Биохимия», Москва 2000, стр 7-15.
Уайт А. и др. Основы биохимии. Москва 1981.
Элиот В., Элиот Д., Биохимия и молекулярная биология, Москва 2000, стр. 23-36
Задания для работы.
1. Перечислите химические связи, которые могут возникать между функциональными группами радикалов аминокислот внутри одной полипептидной цепи, а также между отдельными полипептидными цепями в белках.
2. Допишите определение:
Олигопептиды - это___________________________________
Полипептиды - это____________________________________
_______________________________________________________
3. Дайте определение первичной структуры белков. Какая связь ее стабилизирует? Как эта связь образуется? Приведите пример.
4. Что такое α-спираль и β-структура полипептидной цепи.
5. Охарактеризуйте принцип комплементарности при формировании четвертичной структуры.
6. В образовании третичной структуры белка участвуют связи (отобразить химизм реакции), привести примеры:
Ионные______________________________________________________
____________________________________________________________
Водородные__________________________________________________
____________________________________________________________
Гидрофобные_________________________________________________
____________________________________________________________
Дисульфидные________________________________________________
____________________________________________________________
7. Напишите и назовите формулы дипептидов, которые могут быть получены из аминокислот:
а) треонина и цистеина.
б) фенилаланин и аспарагина.
в) аргинина и лейцина.
8. Какие белки называют глобулярными, а какие фибриллярными?
9. Какие вещества называют пептидами, как обозначаются концы полипептидной цепи.
Тестовые задания.
1. Препятствует образованию α-спирали аминокислотный остаток:
Аланина;
Серина;
Валина;
Пролина;
Глутамина.
2. Выбрать правильное определение структуры белка:
Первичная структура;
Вторичная структура;
Третичная структура;
Четвертичная структура. А. Полипептидная цепь, аминокислотная последовательность которой детерминирована генетически и образованная пептидными связями между аминокислотными остатками.
Б. Конформация полипептидной цепи, фиксированная межрадикальными связями;
В. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи;
Г. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированной водородными связями между определенными пептидными группировками;
Д. Пространственное расположение, количество и характер взаимодействия полипептидных цепей в олигомерном белке.
3. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:
1. Гемоглобин
2. Миоглобин
3. Иммуноглобулины
4. ЛДГ
5. Правильные ответы 1,3,4
4. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:
1. В ее формировании участвуют слабые связи;
2. Закодирована генетически;
3. Образована ковалентными связями;
4. Определяет последующие уровни структурной организации.
5. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:
1. В ее формировании участвуют слабые связи;
2. Закодирована генетически;
3. Образована ковалентными связями;
4. Определяет последующие уровни структурной организации.
6. Чем обеспечивается структурно-функциональное многообразие природных белков? Выбрать один наиболее правильный и полный ответ из пяти предложенных ниже:
Различиями аминокислотного состава;
Разной длиной полипептидной цепи;
Различиями в молекулярной массе;
Различиями последовательности аминокислот в полипептидной цепи;
Различиями по количеству полипептидных цепей в олигомерном белке.
7. Выбрать определение третичной структуры белка:
1. Пространственная структура белка, фиксированная водородными связями между атомами пептидного состава;
Пространственное расположение полипептидной цепи в определенном объеме, фиксированное связями между радикалами АМК, далеко отстоящих в линейной последовательности;
Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;
Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированное пептидными связями;
Способ укладки протомеров в олигомерном белке.
8. Выбрать определение вторичной структуры белка:
Способ укладки протомеров в олигомерном белке;
Последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидной цепи;
Пространственная укладка полипептидной цепи, фиксированной связями между радикалами АМК;
Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спирали и бета-структуры, фиксированной водородными связями между пептидными группами;
Объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры.
9. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:
1. Водордная;
2. Пептидная;
3. Дисульфидная;
4. Гидрофобное взаимодействие.
10. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:
1. Гемоглобин
2. Миоглобин
3. Иммуноглобулины
4. ЛДГ
5. Правильные ответы 1,3,4
11. β-структура представляет собой:
1. Тугозакрученную спираль;
2. Зигзагообразную структуру;
3. Встречается только на концах α-спирали, образуя 1-2 витка.
Методические рекомендации для выполнения внеаудиторной самостоятельной работы к занятию
по теме: «Физико-химические свойства белков».
Исходный уровень знаний:
Стереохимия аминокислот.
Понятие о диффузии и диализе.
Что такое осмотическое и онкотическое давление.
От чего зависит подвижность веществ в электрическом поле.
Амфотерность.
Студент должен знать:
Основные физико-химические свойства белков.
- высокая вязкость
- диффузия, диализ
- оптическая активность
- подвижность в электрическом поле
- осмотическое давление
- денатурация белков (факторы денатурации)
- молекулярная масса белков
- необратимое осаждение
Методы осаждения белка:
а) необратимое
- солями тяжелых металлов
- алкалоидными реактивами
- минеральными кислотами
- органическими кислотами
- при нагревании
б) обратимые реакции осаждения
- органическими растворителями
- концентрированными растворами
нейтральных солей.
Методы фракционирования и очистки белков.
Студент должен уметь (придя на занятие):
Произвести высаливание белков.
Осаждать белки различными веществами.
Анализировать результаты практических работ.
Основная литература:
Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химия», издание третье, Москва, 2007, стр. 44-49.
Е.С. Северин «Биохимия», Москва 2003, стр. 67-73.
Е.С. Северин «Биохимия с упражнениями и задачами», Москва, 2008, стр.19-21.
Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» тестовые задания по курсу биологической химии, Владикавказ 2007, стр. 8-10.
Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, И.В. Можаева, С.Г. Дзугкоев, Е.А.Такоева «Руководство к практическим занятиям по биологической химии», часть 1, Владикавказ, 2008, стр. 25-35.
Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» учебное пособие, Владикавказ 2007, стр 9-10
Дополнительная литература:
Е.А.Строев. Биологическая химия, Москва 1986. стр.
Ленинджер Л. «Биохимия». 1986, стр.102-127, 150-173.
Д.М. Зубаирова, Е.А. Пазук «Биохимия» тестовые вопросы, Москва, 2008. стр14-16.
Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов «Биохимия», Москва 2000, стр 9-12.
Уайт А. и др. Основы биохимии. Москва 1981.
Задания для работы.
Напишите формулами фрагмент пептида -Глу-Мет-Лиз- Тир-.
а) определите суммарный заряд пептида при рН 7,0, укажите, в какой среде лежит его изоэлектрическая точка;
б) допишите еще 2 аминокислоты, чтобы суммарный заряд пептида был:
1. отрицательный
нейтральный
положительный
в) на примере одного из написанных пептидов пунктиром покажите один виток α-спирали, назовите связь, стабилизирующую его и группы, которые ее образуют;
г) из написанных пептидов выберите пары аминокислот, способные образовывать связи между радикалами, укажите тип связи, назовите, какой структурный уровень они стабилизируют.
2. Назовите факторы устойчивости белков в растворе. Чем обусловлен заряд белков в растворе? Почему растворимые белки могут быть названы полиэлектролитами?
3. Решите задачу.
В какой среде (кислой, нейтральной или щелочной) находится изоэлектрическая точка изображенного полипептида? Объясните свой ответ.
Н2N-Асп-Иле-Фен-Арг-Вал-Глу-Мет-Про-Тре-Лиз-Асп-Арг-СООН
4. Ответьте на вопросы:
Что такое денатурация? Факторы ее вызывающие?
Что такое ренатурация?
Что такое диализ? Для чего он служит?
Что такое изоэлектрическая точка?
5. Заполните таблицу «Факторы, способствующие денатурации белков».
Физические Химические
6. Объясните, что лежит в основе методов электрофореза белка и ионообменной хроматографии белков? Для чего эти методы используются?
Ответьте на вопросы:
Как влияет рН среды на заряд белков:
Обладающих кислыми свойствами? Какие белки обладают кислыми свойствами?
Обладающих основными свойствами? Какие белки обладают основными свойствами?
Сравните, какой из полипептидов будет лучше растворяться в воде и почему:
Н2N-Лей-Ала-Мет-Вал-Про-СООН или Н2N-Тир-Асп-Тре-Сер-Глу- СООН
9. Решите задачу.
Изоэлектрическая точка белка равна 4,7. В каком направлении будут передвигаться молекулы белка в электрическом поле при рН среды, равном 3,57. Объясните ответ.
Тестовые задания.
1. Для чего применяется биуретовая реакция в лабораторной практике?
Для качественной реакции на белки;
2. Для открытия свободных АМК;
3. Для количественного определения белка;
4. Верно 1,3;
5. Нет верного ответа.
2. Растворимость белка в воде определяется:
I. Ионизацией белковых молекул;
2. Гидратацией белковых молекул;
3. Формой молекулы белка;
4. Ионной силой растворителя;
5. Все верно.
3. Денатурация белка сопровождается:
1. Изменением нековалентных связей;
2. Уменьшением растворимости белка;
3. Изменением первичной структуры белка;
4. Верно: 1,2
4. В процессе гидролиза белка:
I. Уменьшается количество свободных-СООН-групп;
2. Увеличивается количество свободных аминогрупп;
3. Снижается рН раствора;
4. Образуются новые пептидные связи;
5. Все ответы правильные.
5. Шапероны:
Защищают новосинтезированные белки от агрегации;
Принимают участие в формировании третичной структуры;
Катализируют процесс образования дисульфидных связей;
Участвуют в синтезе аминокислот.
6. Что открывает биуретовая реакция?
Свободные АМК.
Радикалы АМК.
Пептидную связь.
Все ответы верны.
Нет верного ответа
7. Составьте правильные пары, что происходит с белками при высаливании и при денатурации?
1. Уменьшение растворимости белка;
2. Изменение степени гидратации;
3. Обратимое осаждение белка;
4. Необратимое осаждение белка;
5. Сохранение нативной структуры;
6. Изменение молекулярной массы;
7. Необратимые изменения биологических свойств. А. Характерно только для вы
саливания;
Б. Характерно только для дена
турации;
В. Характерно для обоих про
цессов;
Г. Не характерно ни для одного
из указанных процессов.
8. Указать значение изоэлектрической точки (ИЭТ) для следующего белка:
NН3+
R NН3+
СОО- 1. рН < 7,0;
2. рН = 7,0;
3. рН > 7,0;
4. Все ответы верны;
5. Нет верного ответа.
9. Указать изоэлектрическую точку (ИЭТ) пептида: Ала-Фен-Вал-Три-Мет.
1. рН < 7,0;
2. рН = 7,0;
3. рН > 7,0;
4. Все ответы верны;
5. Нет верного ответа.
10. Указать свойства белка в изоэлектрической точки (ИЭТ):
I. Имеет наименьшую растворимость
2. Является анионом.
3. Является катионом;
4. Верно 2,3
5. Нет правильного ответа.
11. При денатурации не происходит:
Нарушения третичной структуры;
Нарушение вторичной струткуры;
Гидролиз пептидных связей;
Диссоциации субъединиц.

Приложенные файлы

  • docx 15525200
    Размер файла: 44 kB Загрузок: 0

Добавить комментарий